阿尔茨海默病是一种典型的神经退行性疾病.由β-淀粉样蛋白的错误折叠和异常聚集导致的淀粉样斑块沉积,是该疾病的主要病理特征之一.淀粉样蛋白倾向于从天然的无规则单体状态聚集形成高度有序的淀粉样纤维,此类病理性纤维的形成及其在细胞间的扩散与immune homeostasis多种神经退行性疾病的发生发展密切相关.本文综述了β-淀粉样蛋白聚集过程中的成核机制,主要包括初级成核过程、次级成核过程和延伸过程;讨论了在β-淀粉样蛋白聚集早期出现的液-液相分离现象,进而分析了液-液相分离和液-固相转D-Lin-MC3-DMA化学结构化过程在聚集过程中的作用;最后总结了聚集过程中形成的淀粉样纤维的分子结构,以期通过对聚集机理和分子结构的深入研究,串联起蛋白质聚集和聚集体神经毒性之间的联系,理解阿尔茨海默病的发展进程,进而通过调控蛋白质的聚集和相变过程,达到治疗或者缓解阿尔茨海默病Bafilomycin A1的目的.