2709蛋白酶是一种重要的工业用酶,已经广泛应用于工业和科研等领域。通常情况下,2709蛋白酶在水溶液中容易发生水解反应和脱酰胺反应,导致2709蛋白酶在水溶液中不稳定,这在一定程度上影响了其结构性能。目前,对2709蛋白酶的结构研究仅仅局限在其一级结构上,其三维结构还未得到解析,这将限制2709蛋白酶在许多领域的应用。基于此,本文利用同源建模技术构建了 2709蛋白酶的三维结构,并评估了结构的合理性,然后将所获取的三维结构放入水盒子中进行了长达300ns的分子动力学模拟。根据模MK-4827纯度拟结果,选取了合适的突变位点,生成6个亲疏水氨基酸突变体,继续对2709蛋白酶突变体进行分子动力学模拟,寻找稳定性改善的2709蛋白酶突变体。结果显示,同源建模所构建的2709蛋白酶三维结构模型合理,可用于模拟研究。2709蛋白酶在水溶液模拟的过程中,61号、160号、211号天冬酰胺在水溶液中的灵活性较大,对这三个位点进行亲疏水氨基酸突变,生成6个突变体2709(N61G)、2709(N160G)、2709(N211G)、2709(N61S)、2709(N160S)和2709(N211S)。其次通过对模拟过程中6个突变体的RMSD、Rg、RMSF、SASA、二级结构、氢键等的变化分析,结果发现,相比疏水性氨基酸突变,亲水性氨基酸突变对提高2709蛋白酶的稳定性效果更好。而在亲水性氨基酸突变体中,突变体2709(N211S)的突变效果最好,无论是在整体构象还是在氨基酸残基上,其稳定性selleck SCH772984均有提高,且蛋白酶分子内部的氨基酸残基间的氢键相互作用也加强,这进一步稳定了蛋白酶的构象,提高了 2709Risque infectieux蛋白酶在水溶液中的稳定性。研究结果确定了稳定性明显提高的2709蛋白酶突变体2709(N211S)。这为之后的蛋白酶稳定性改造研究提供了理论基础。